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Studio collega l'Alzheimer a una disfunzione nel meccanismo di trasporto neuronale



Studio collega all'Alzheimer una disfunzione nel meccanismo di trasporto neuronaleMicrografia scansionata e colorata di un neurone umano derivato da cellule staminali pluripotenti indotte in coltura. (Fonte: Thomas Deerinck, National Center for Microscopy and Imaging Research, UC San Diego)Uno studio ha scoperto che una disfunzione causata dalla mutazione in un processo (che le cellule usano per trasportare molecole all'interno della cellula) ha un ruolo precedentemente sospettato, ma sottovalutato, nel promuovere la forma ereditaria dell'Alzheimer (AD).


I ricercatori della University of California di San Diego hanno precisato che la mutazione potrebbe anche essere rimediata con inibitori di enzimi terapeutici esistenti.


"Questa scoperta fa ulteriore luce sui complessi processi coinvolti nella degradazione e nel declino dei neuroni, che è, ovviamente, la caratteristica essenziale e la causa dell'AD", ha detto l'autore senior dello studio Larry Goldstein PhD, professore emerito dei Dipartimenti di Neuroscienze e Medicina Cellulare e Molecolare della UC San Diego e direttore sia del programma UC San Diego Stem Cell che del Sanford Stem Cell Clinical Center alla UC San Diego Health. "Ma oltre a questo, essi indicano un nuovo obiettivo e terapia per una condizione che attualmente non ha trattamento provato o cura".


[...] Geneticamente, l'AD è diviso in due gruppi: la forma sporadica (sAD) molto più comune, la cui causa sottostante primaria non è nota, e la forma familiare (fAD) più rara, prodotta da mutazioni genetiche ereditarie. In entrambe le forme, il cervello dei pazienti presenta accumuli di placche di proteine ​​e grovigli neurofibrillari che portano al deterioramento neuronale e infine alla morte cellulare.


L'«ipotesi cascata amiloide» prevalente postula che queste placche e grovigli sono composti, rispettivamente, da frammenti della «proteina precursore dell'amiloide» (APP) e delle «proteine ​​tau», che alimentano lo stress cellulare, la neurotossicità, la perdita di funzionalità e la morte cellulare.


Ci sono alcune evidenze, tuttavia, di un altro fattore che guida la malattia: i difetti nel traffico endocitico, il processo attraverso il quale le cellule impacchettano grandi molecole esterne in vescicole o sacche di membrana, per portarle nella cellula per una serie di motivi o usi.


Ma la ricerca precedente si era focalizzata su cellule non neuronali e non ha esaminato gli effetti dei livelli normali di espressione delle proteine ​​correlate all'AD, lasciando poco chiaro il ruolo causale della ridotta endocitosi e di altri movimenti molecolari all'interno delle cellule.


Goldstein e i suoi colleghi hanno analizzato dei neuroni creati da cellule staminali pluripotenti indotte, con i quali hanno generato mutazioni PS1 e APP caratteristiche della fAD, usando le tecnologie emergenti CRISPR e TALEN di modifica del genoma. Con questo approccio "malattia-in-un-piatto", hanno scoperto che i neuroni mutati mostrano un'alterazione della distribuzione, del traffico APP, e delle lipoproteine ​​interiorizzate (proteine ​​che combinano, o trasportano, grasso e altri lipidi nel plasma sanguigno). In particolare, nel soma o corpo cellulare c'erano alti livelli di APP, mentre tali livelli erano ridotti negli assoni neuronali.


In un lavoro precedente, il team di Goldstein aveva dimostrato che le mutazioni PS1 e APP compromettono l'attività di enzimi cellulari specifici. In quest'ultimo lavoro hanno scoperto che, trattando neuroni fAD mutati con un inibitore della beta-secretasi, si recuperano le funzioni sia dell'endocitosi che della transcitosi (movimento di molecole all'interno di una cellula).

 

**********
Hanno collaborato allo studio, pubblicato on-line l'11 ottobre su Cell Reports: Grace Woodruff, Sol M. Reyna, Mariah Dunlap, Rik Van Der Kant, Julia A. Callender, Jessica E. Young ed Elizabeth A. Roberts, tutti della UC San Diego.

Il finanziamento per questa ricerca è stato fornito, in parte, da National Institutes of Health, California Institute for Regenerative Medicine, Tina Nova, ERC Marie Curie International Outgoing Fellowship, Alzheimer’s Netherlands Fellowship e National Institute on Aging.

Conflitti di interesse: Lawrence S.B. Goldstein ha una partecipazione, e fa parte del Comitato Scientifico, di Human Longevity Inc., una società che può potenzialmente beneficiare dei risultati della ricerca. I termini di questo accordo sono stati esaminati e approvati dalla University of California San Diego in conformità con le sue politiche sui conflitti di interessi.

 

 

 


Fonte: University of California - San Diego (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: Grace Woodruff, Sol M. Reyna, Mariah Dunlap, Rik Van Der Kant, Julia A. Callender, Jessica E. Young, Elizabeth A. Roberts, Lawrence S.B. Goldstein. Defective Transcytosis of APP and Lipoproteins in Human iPSC-Derived Neurons with Familial Alzheimer’s Disease Mutations. Cell Reports, 2016; 17 (3): 759 DOI: 10.1016/j.celrep.2016.09.034

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Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

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