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Il lecanemab può impedire all'amiloide-beta di danneggiare il cervello

Dei ricercatori hanno descritto per la prima volta la struttura di un tipo speciale di proteina della placca, l'amiloide-beta (Aβ), associata alla progressione del morbo di Alzheimer (MA).


In un rapporto pubblicato il 10 maggio su Neuron, gli scienziati hanno mostrato che i piccoli aggregati di Aβ potrebbero galleggiare nel fluido del tessuto cerebrale, raggiungendo molte regioni cerebrali e interrompendo il funzionamento dei neuroni locali. La ricerca ha anche fornito prove del fatto che un trattamento di MA recentemente approvato potrebbe neutralizzare questi piccoli aggregati diffusibili.


Il MA, prima causa di demenza, colpisce oltre 50 milioni di persone in tutto il mondo. Ricerche precedenti hanno scoperto che i pazienti con MA hanno un accumulo anormale di una sostanza naturale (proteina Aβ) nel cervello, che può interrompere la neurotrasmissione. Attualmente, non esiste una cura per la malattia, ma negli ultimi anni gli scienziati hanno sviluppato nuovi trattamenti che possono ridurre i sintomi del MA, come la perdita di memoria.


"Il documento è tempestivo perché, per la prima volta nella storia umana, abbiamo un agente che può effettivamente trattare le persone con MA in un modo che potrebbe rallentare il loro declino cognitivo"
, afferma l'autore senior Dennis Selkoe del Brigham and Women's Hospital di Boston. "E non siamo mai stati in grado di pronunciare quelle parole fino agli ultimi mesi".


A gennaio, la Food and Drug Administration (FDA) degli USA ha approvato il lecanemab, una terapia anticorpale per il trattamento del MA. In uno studio clinico di fase III, il farmaco  ha rallentato il declino cognitivo nei pazienti con MA precoce. Gli scienziati sospettano che l'effetto positivo del farmaco possa essere associato alla sua capacità di legare e neutralizzare aggregati di proteine Aβ solubili, noti anche come protofibrille o oligomeri, che sono piccoli gruppi di proteina Aβ. Questi piccoli ciuffi possono formarsi nel cervello prima di aggregarsi ulteriormente in grandi placche amiloidi. I piccoli aggregati possono anche scomporsi e diffondersi lontano dalle placche amiloidi che sono già lì.


"Ma nessuno è stato davvero in grado di definire con rigore strutturale cos'è una 'protofibrilla' o un 'oligomero' a cui si lega il lecanemab"
, afferma il primo autore Andrew Stern, neurologo del Brigham and Women's Hospital. “Il nostro lavoro identifica quella struttura dopo averla isolata dal cervello umano. Questo è importante perché i pazienti e gli sviluppatori di farmaci vorranno sapere a cosa si lega esattamente il lecanemab. Potrebbe rivelare qualcosa di speciale sul suo funzionamento?".


Stern, Selkoe e il loro team hanno isolato con successo gli aggregati Aβ fluttuanti, immergendo tessuti cerebrali post mortem di pazienti di MA tipici in soluzioni saline, che sono state quindi centrifugate ad alta velocità. Questi piccoli aggregati di proteine Aβ accedono a importanti strutture cerebrali, come l'ippocampo, che hanno un ruolo importante nella memoria. Lavorando con i colleghi del laboratorio di biologia molecolare di Cambridge, nel Regno Unito, hanno determinato la struttura atomica di questi piccoli aggregati, fino al singolo atomo.


"Se non conosci i tuoi nemici, è difficile sconfiggerli", dice Selkoe. “È stata una coincidenza molto bella che tutto questo lavoro che stavamo svolgendo sia arrivato proprio al momento in cui il lecanemab è diventato ampiamente noto e disponibile. Questa ricerca riunisce l'identità del ragazzaccio e qualcosa che lo può neutralizzare".


Per il seguito, il team prevede di osservare come questi piccoli aggregati di Aβ viaggiano attraverso il cervello degli animali in vita e studiare come il sistema immunitario risponde a queste sostanze tossiche. Ricerche recenti hanno dimostrato che la reazione all'Aβ del sistema immunitario del cervello è una componente chiave del MA.


"Se riusciremo a capire esattamente come queste fibrille piccole e diffusibili esercitano la tossicità, allora forse i prossimi farmaci per MA potranno essere migliori"
, afferma Stern.

 

 

 


Fonte: Brigham and Women's Hospital / Cell Press via EurekAlert! (> English) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: AM Stern, ...[+10], DJ Selkoe. Abundant Aβ fibrils in ultracentrifugal supernatants of aqueous extracts from Alzheimer’s disease brains. Neuron, May 2023, DOI

Copyright: Tutti i diritti di testi o marchi inclusi nell'articolo sono riservati ai rispettivi proprietari.

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Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

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