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Proteina di Alzheimer controlla il movimento [nei topi]

Ricercatori di Berlino e Monaco di Baviera in Germania e di Oxford nel Regno Unito, hanno rivelato che una proteina, ben nota per il suo ruolo nell'Alzheimer, controlla lo sviluppo del fuso neuromuscolare e porta alterazione del movimento nei topi quando la stessa è assente o trattata con inibitori.


I risultati, pubblicati in The EMBO Journal, suggeriscono che i farmaci in fase di sviluppo che puntano la proteina beta-secretasi-1 (potenziali trattamenti per Alzheimer), potrebbero produrre effetti collaterali indesiderati legati al movimento difettoso.


L'Alzheimer è la forma più comune di demenza presente negli anziani. L'Organizzazione Mondiale della Sanità stima che circa 18 milioni di persone in tutto il mondo hanno il morbo, numero che può aumentare fino a 34 milioni entro il 2025. Gli scienziati sanno che la proteina beta-secretasi-1 o BACE1, un enzima proteasi che scompone le proteine ​​in molecole più piccole, è coinvolta nell'Alzheimer. Il BACE1 scinde la proteina precursore dell'amiloide e genera il peptide Abeta dannoso che si accumula in placche nel cervello, portando alla malattia.


Ora gli scienziati hanno rivelato in dettaglio come funziona il BACE1: "I nostri risultati mostrano che i topi che mancano di proteine BACE1, ​​o sono trattati con inibitori dell'enzima, hanno difficoltà di coordinamento e di camminare e mostrano anche una forza muscolare ridotta", sottolinea Carmen Birchmeier, uno degli autori dello studio, professore al Max-Delbrück-Center for Molecular Medicine di Berlino in Germania, e membro EMBO. "Inoltre siamo riusciti a  dimostrare che è necessaria l'attività combinata della BACE1 e di un'altra proteina (neuregulin-1 o Nrg1) per sostenere i fusi neuromuscolari nei topi e per mantenere la coordinazione motoria".


I fusi neuromuscolari sono organi sensoriali che si trovano in tutti i muscoli dei vertebrati. Essi sono in grado di rilevare come si allungano i muscoli e trasmettono la percezione della posizione del corpo al cervello. I ricercatori hanno usato analisi genetiche, studi biochimici e interferenze con inibitori farmacologici per studiare come funziona la BACE1 nei topi.


"Se la forza del segnale di una specifica forma di neuregulin-1, nota come IgNrg1, viene gradualmente ridotta, si osservano difetti sempre più gravi nella formazione e maturazione dei fusi muscolari dei topi. Inoltre, sembra che sia richiesta la BACE1 per la piena attività di IgNrg1. La perdita graduale di IgNrg1 implica crescenti difficoltà degli animali nell'attività di movimento e coordinazione"
, afferma Cyril Chéret, il primo autore del lavoro.


Gli sviluppatori di farmaci sono interessati a fermare la proteina BACE1 nel suo tragitto, perché rappresenta una soluzione promettente per trattare l'Alzheimer. Se la proteina fosse inibita, potrebbe interferire con la generazione delle proteine ​​più piccole e dannose che si accumulano nel cervello in placche amiloidi e pertanto fornirebbe un certo livello di protezione dagli effetti della malattia.


"I nostri dati indicano che un effetto collaterale indesiderato dell'inibizione a lungo termine della BACE1 potrebbe essere il blocco della produzione di fusi neuromuscolari e la compromissione del movimento. Questa scoperta è importante per gli scienziati che cercano il modo di sviluppare farmaci che puntano alle proteine ​​BACE1 e dovrebbe essere considerata", dice Birchmeier. Attualmente diversi inibitori della BACE1 per il trattamento dell'Alzheimer sono in test di fase clinica II e III.

 

 

 

 

 


Fonte: European Molecular Biology Organization, via EurekAlert!, a service of AAAS.

Riferimento: Cyril Cheret, Michael Willem, Florence R Fricker, Hagen Wende, Annika Wulf-Goldenberg, Sabina Tahirovic, Klaus-Armin Nave, Paul Saftig, Christian Haass, Alistair N Garratt, David L Bennett, Carmen Birchmeier. Bace1 and Neuregulin-1 cooperate to control formation and maintenance of muscle spindles. The EMBO Journal, 2013; DOI: 10.1038/emboj.2013.146

Pubblicato in Science Daily (> English version) - Traduzione di Franco Pellizzari.

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