I prioni tossici nel cervello possono essere rilevati con polimeri auto-illuminanti.
Gli ideatori, dell'Università di Linköping in Svezia, hanno dimostrato che le stesse molecole possono anche rendere innocui i prioni, e curare potenzialmente malattie fatali che distruggono i nervi.
Ricercatori di Linköping e i loro colleghi dell'Ospedale Universitario di Zurigo hanno testato i polimeri luminescenti coniugati, o LCP, su sezioni di tessuto dal cervello di topi che erano stati infettati con prioni. I risultati mostrano che si riduce drasticamente il numero dei prioni, nonché la loro tossicità e infettabilità. Questa è la prima volta che qualcuno è stato in grado di dimostrare la possibilità di curare malattie come il morbo della mucca pazza e la Creutzfeldt-Jacobs con le molecole LCP.
"Quando vediamo questo effetto sulle infezioni da prioni, crediamo che lo stesso approccio potrebbe funzionare pure sull'Alzheimer", dice Peter Nilsson (foto), ricercatore in Chimica Bioorganica, finanziato dall'ERC, il Consiglio europeo della ricerca. Insieme con i docenti Per Hammarström, Adriano Aguzzi e altri, sta ora pubblicando i risultati in The Journal of Biological Chemistry.
I prioni sono forme malate di proteine che si trovano normalmente nel cervello. Quando si raggruppano in grandi aggregati, sono interessate le cellule nervose nella zona circostante, portando a danni cerebrali gravi e una morte rapida. Le malattie da prioni possono essere ereditate, verificarsi spontaneamente o attraverso un'infezione, per esempio attraverso carne infetta - come è il caso del morbo della mucca pazza. Il decorso della malattia è implacabile quando i prioni cadono a pezzi e si replicano a un ritmo esponenziale. Quando i ricercatori hanno inserito le molecole LCP nel loro sistema modello, la replicazione si è fermata, forse attraverso la stabilizzazione degli aggregati di prioni.
I componenti variabili in un LCP sono vari sottogruppi chimici attaccati al polimero. Nello studio pubblicato sono state testate 8 diverse sostanze, e tutte hanno un effetto significativo sulla tossicità dei prioni. "Sulla base di questi risultati, ora possiamo personalizzare completamente nuove molecole con effetto potenziale ancora migliore. Queste sono ora in fase di sperimentazione su modelli animali", ha detto Nilsson.
I ricercatori vogliono andare ancora oltre e verificare se le molecole funzioneranno sui moscerini della frutta con una malattia nervosa simile all'Alzheimer. L'Alzheimer è causato da ciò che sono conosciute come placche amiloidi, che hanno un andamento simile, ma più lento, delle malattie da prioni.
Lo studio fa parte del progetto europeo Lupas con partecipanti provenienti da Svezia, Svizzera, Francia, Israele, Norvegia e Germania. Il coordinatore è per Hammarström, dell'Università di Linköping.
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Fonte: Materiale della Linköping Universitet, via AlphaGalileo.
Riferimento: I. Margalith, C. Suter, B. Ballmer, P. Schwarz, C. Tiberi, T. Sonati, J. Falsig, S. Nystrom, P. Hammarstrom, A. Aslund, KPR Nilsson, A. Yam, E. Whitters, S. Hornemann, A. Aguzzi. Polythiophenes inhibit prion propagation by stabilizing PrP aggregates. Journal of Biological Chemistry, 2012; DOI: 10.1074/jbc.M112.355958.
Pubblicato inScienceDaily il 24 Aprile 2012 - Traduzione di Franco Pellizzari.
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