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Studio australiano potrebbe cambiare il panorama dell'Alzheimer



Studio australiano potrebbe cambiare il panorama dell'AlzheimerNeuroni in coltura. I colori evidenziano in verde la proteina tau umana, in rosso un componente strutturale e in blu il DNA nel nucleo delle cellule.Ricercatori australiani hanno gettato nuova luce sui processi che subiscono le cellule nervose, che sfociano nell'Alzheimer (AD), ribaltando le idee precedenti sul modo in cui si sviluppa la malattia e aprendo le porte a nuove opzioni di trattamento per fermare o rallentare la sua progressione.


Lo studio è pubblicato oggi sulla prestigiosa rivista Science.


Studiando il tessuto cerebrale umano, il team di ricerca della UNSW e di Neuroscience Research Australia ha identificato la proteina chinasi p38γ, che si perde con il progresso dell'AD. La reintroduzione della proteina nel cervello di topi [con la malattia], ha dimostrato di avere un effetto protettivo contro i deficit di memoria associati alla malattia.


"Questo studio ha cambiato completamente la nostra comprensione di ciò che accade nel cervello durante lo sviluppo dell'Alzheimer", ha scritto Lars Ittner, professore della UNSW, che ne è stato l'autore senior assieme al primo autore dottor Arne Ittner, suo fratello minore e biologo cellulare.


Due delle caratteristiche dell'Alzheimer sono la presenza nel cervello di placche ​​(fatte di proteina amiloide-beta) e grovigli (composte di proteina tau). L'accumulo di queste placche e grovigli è associato alla morte delle cellule, ad atrofia cerebrale e perdita di memoria.


Il gruppo di ricerca ha rivelato che è stato finora frainteso un passo cruciale nel processo che porta ai grovigli. Finora gli scienziati credevano che fosse la proteina amiloide-beta (origine della placca) a causare un cambiamento - chiamato fosforilazione - della proteina tau, risultante nella morte cellulare e, infine, nell'Alzheimer. Un aumento della fosforilazione della tau alla fine porta al suo accumulo in grovigli.


I risultati del nuovo studio suggeriscono invece che inizialmente la fosforilazione della tau ha un effetto protettivo sui neuroni, e che l'amiloide-beta assale la funzionalità protettiva finché non viene progressivamente persa. Questa è la fase in cui i livelli di tossicità causano la distruzione dei neuroni provocando i deficit cognitivi tipici dell'Alzheimer: "L'amiloide-beta induce tossicità nei neuroni, ma la prima fase della fosforilazione della tau in realtà è una diminuzione di questa tossicità", ha detto il professor Ittner. "Si tratta di una nuova mentalità: il motivo per cui la tau si modifica è in realtà la protezione dai danni".


Lo studio ha usato diversi modelli di topi e tessuto cerebrale umano della Banca del Cervello di Sydney per identificare una proteina chiamata chinasi p38γ, che assiste la fosforilazione protettiva della tau e interferisce con la tossicità creata dall'amiloide-beta: "Abbiamo usato topi per individuare una tossicità molto specifica che sapevamo dal lavoro precedente essere coinvolta nella progressione della malattia", ha detto il professor Ittner. "Abbiamo deciso di trovare i mediatori di questa progressione, il che ci ha portato rapidamente alla nostra scoperta sorprendente. E' il contrario di quello che ci aspettavamo. Questi risultati hanno cominciato ad avere un senso solo quando abbiamo cambiato la nostra visione del processo coinvolto nello sviluppo dell'AD".


Studiando del tessuto cerebrale umano, il professor Ittner e il suo team hanno rilevato che la p38γ si perde quando l'AD progredisce, anche se ne rimane una piccola quantità nel cervello. "Abbiamo scoperto che la p38γ, che inizialmente è protettiva, svanisce presto nel cervello delle persone con AD, suggerendo una perdita di protezione", ha detto. "Parte del nostro studio ha coinvolto la reintroduzione della p38γ e dell'aumento della sua attività. Abbiamo visto che, nei topi, si potrebbe evitare l'insorgenza del deficit di memoria, e quindi c'è un vero potenziale terapeutico. Se troveremo il modo di stimolare quell'attività, potremmo ritardare o addirittura fermare la progressione dell'Alzheimer".


Il passo successivo per i ricercatori sarà far diventare le loro scoperte brevettate un nuovo trattamento per gli esseri umani, purché ci siano nuovi finanziamenti. Quelli per questa ricerca sono arrivati dal National Health e Medical Research Council, dall'Australian Research Council, dall'Alzheimer Association, da Alzheimer's Australia, dai National Institutes of Health e da UNSW Australia.

 

 

 


Fonte: University of New South Wales (> English text) - Traduzione di Franco Pellizzari.

Riferimenti: A. Ittner, S. W. Chua, J. Bertz, A. Volkerling, J. van der Hoven, A. Gladbach, M. Przybyla, M. Bi, A. van Hummel, C. H. Stevens, S. Ippati, L. S. Suh, A. Macmillan, G. Sutherland, J. J. Kril, A. P. G. Silva, J. Mackay, A. Poljak, F. Delerue, Y. D. Ke, L. M. Ittner. Site-specific phosphorylation of tau inhibits amyloid- toxicity in Alzheimers mice. Science, 2016; 354 (6314): 904 DOI: 10.1126/science.aah6205

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Nota: L'articolo potrebbe riferire risultati di ricerche mediche, psicologiche, scientifiche o sportive che riflettono lo stato delle conoscenze raggiunte fino alla data della loro pubblicazione.


 

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